Гистидин

Ссылки [ править ]

1. . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 .
2. Kopple, JD; Swendseid, ME (1975). . Журнал клинических исследований . 55 (5): 881–91. DOI . PMC . PMID .
3. Викери, Хьюберт Брэдфорд; Ливенворт, Чарльз С. (1928-08-01). . Журнал биологической химии . 78 (3): 627–635. DOI . ISSN .
4. Мрозек, Агнешка; Каролак-Войцеховская, Янина; Кец-Кононович, Катажина (2003). «Пятичленные гетероциклы. Часть III. Ароматичность 1,3-имидазола в 5 + n гетеробициклических молекулах». Журнал молекулярной структуры . 655 (3): 397–403. Bibcode . DOI .
5. ^ Ингл, Роберт А. (2011). . Книга арабидопсиса . 9 : e0141. DOI . PMC . PMID .
6. Робертс, Джон Д. (2000). Азбука FT-ЯМР . Саусалито, Калифорния: Университетские научные книги. С. 258–9. ISBN 978-1-891389-18-4.
7. Bornhorst, JA; Фальке, Дж. Дж. (2000). . Методы в энзимологии . 326 : 245–254. DOI . ISSN . PMC . PMID .
8. Уотли, Джоанна; Симоновский, Эяль; Барбоса, Нуно; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Роберт; Родзевич-Мотовидло, Сильвия; Миллер, Йифат; Козловский, Хенрик (2015-08-17). . Неорганическая химия . 54 (16): 7692–7702. DOI . ISSN . PMID .
9. Нтунтуми, Криса; Властаридис, Панайотис; Мосиалос, Димитрис; Статопулос, Константинос; Илиопулос, Иоаннис; Промпонас, Василиос; Оливер, Стивен Дж. Амуциас, Григорис Д. (04.11.2019). . Исследования нуклеиновых кислот . 47 (19): 9998–10009. DOI . ISSN . PMC . PMID .
10. Карта Карта
11. ^ Алифано, П; Fani, R; Liò, P; Ласкано, А; Bazzicalupo, M; Carlomagno, MS; Бруни, CB (1996-03-01). . Микробиологические обзоры . 60 (1): 44–69. DOI . ISSN . PMC . PMID .
12. ^ Кулис-Хорн, Роберт К; Персике, Маркус; Калиновски, Йорн (01.01.2014). . Микробная биотехнология . 7 (1): 5–25. DOI . ISSN . PMC . PMID .
13. Адамс, Э. (1955-11-01). . Журнал биологической химии . 217 (1): 325–344. DOI . ISSN . PMID .
14. . genetics.thetech.org . Проверено 19 мая 2016 .
15. Степанский, А .; Леустек, Т. (01.03.2006). «Биосинтез гистидина в растениях». Аминокислоты . 30 (2): 127–142. DOI . ISSN . PMID . S2CID .
16. Cheng, Yongsong; Чжоу Юньцзяо; Ян, Лэй; Чжан, Чэнлинь; Сюй, Цинъян; Се, Сисянь; Чен, Нин (01.05.2013). «Модификация генов пути биосинтеза гистидина и влияние на продукцию L-гистидина в Corynebacterium glutamicum». Письма о биотехнологии . 35 (5): 735–741. DOI . ISSN . PMID . S2CID .
17. ^ Серия обзоров Правления (BRS) — Биохимия, молекулярная биология и генетика (пятое издание): Swanson, Kim, Glucksman
18. Кут, JG; Хассалл, Х. (1973-03-01). . Биохимический журнал . 132 (3): 409–422. DOI . ISSN . PMC . PMID .
19. Mehler, AH; Табор, Х. (1953-04-01). . Журнал биологической химии . 201 (2): 775–784. DOI . ISSN . PMID .
20. Андерсен, Hjalte H .; Эльберлинг, Джеспер; Арендт-Нильсен, Ларс (01.09.2015). . Acta Dermato-Venereologica . 95 (7): 771–777. DOI . ISSN . PMID .
21. . HMDB версии 4.0 . База данных человеческого метаболома. 20 декабря 2017 . Проверено 25 декабря 2017 года .
22. Derave, Wim; Эвераерт, Инге; Бикман, Сэм; Баге, Одри (2010-03-01). . Спортивная медицина . 40 (3): 247–263. DOI . hdl . ISSN . PMID . S2CID .
23. ↑ Fahey, Robert C. (2001). «Новелтиолы прокариот». Ежегодный обзор микробиологии . 55 : 333–56. DOI . PMID .
24. Институт медицины (2002). . Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот с пищей . Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press. С. 589–768.

Значение гистидина для организма. «Кирпичик тела»

Несмотря на то что, это вещество мало известно широкому кругу людей, значение гистидина для организма
велико. Не будет преувеличением назвать эту аминокислоту «кирпичиком тела».
Во-первых, она участвует в синтезе белка, а, следовательно, помогает строить мышцы. Во-вторых, гистидин является частью многих ферментов, например, гастрина, который участвует в работе пищеварительной системы, улучшая усвоение ряда витаминов.

Также это соединение улучшает азотистый баланс
в организме, помогает правильному функционированию печени. Немалую роль играет в работе иммунной системы — с его участием происходит формирование лейкоцитов и эритроцитов. Помимо этого в больших количествах он содержится в гемоглобине

Кроме того гистидин является компонентом для производства такого важного вещества как L-карнозин

Еще организму гистидин
нужен для
синтеза гистамина,
уникального гормона, который участвует в 23 основных физиологических функциях. К примеру, от его содержания в крови зависит сексуальное здоровье, как мужчин, так и женщин. Еще одна огромная заслуга гистамина – борьба с различными инфекциями. В последние годы ученые отмечают, что у многих людей в крови повышенное содержание гистамина, что вызвано такими заболеваниями как инфаркт, гипертония, ожирение, кариес и различные виды аллергии. Гистамин
является медиатором аллергических реакций, расширяет мелкие кровеносные сосуды, сужает крупные. Медиаторы аллергии – это вещества, которые освобождаются из клеток или создаются в результате биохимических процессов в организме, необходимые для правильного протекания аллергической реакции.

При этом не стоит забывать и о других полезных свойствах

• помогает расти маленьким детям;
• участвует в регуляции кислотности крови;
• избавляет от аллергии;
• помогает восстановиться после тяжелой болезни;
• способствует нормализации сна;
• необходим для формирования миелиновых оболочек нервных клеток;
• важен для нормальной работы сердечно-сосудистой системы.

Также он обладает адаптогенными свойствами, уменьшая воздействие на организм разрушительных факторов.

Немного базовых знаний по обмену гистамина.

Гистамин — это биогенный амин, возникающий в результате декарбоксилирования аминокислоты гистидина.

Гистамин синтезируется в организме (в тучных клетках и базофилах), а также может поступать с пищей.

Гистамин  — очень активное вещество. Через особые рецепторы к гистамину, которые есть почти везде, он вызывает множество самых разнообразных эффектов — в бронхах, желудочно-кишечном тракте, коже, нервной системе и так далее.

Классическая реакции тканей, реализуемая через высвобождение из клеток большого количества гистамина  — это аллергия. 

Чтобы не захлебнуть гистамином, организм постоянно разрушает его избыток при помощи двух механизмов:

• метилирование при помощи фермента Гистамин N-метилтрансфераза  (HNMT)
• оксидативная деградация ферментом диаминоксидазой (DAO)

https://media.springernature.com/lw685/springer-static/image/art%3A10.1007%2Fs40629-017-0011-5/MediaObjects/40629_2017_11_Fig1_HTML.gif?as=webp

Несмотря на такую защиту  возможно возникновение негативной реакции на гистамин из пищи при двух условиях:

• плохо работают механизмы разрушения гистамина
• одномоментное поступление большого количества гистамина с пищей

Классическим вариантом второго типа проблем является хорошо известная санитарным врачам реакция на продукты из мяса семейства скумбриевых (тунец, макрель, скумбрии, пеламида).

В тканях этих рыб много аминокислоты — предшественника гистидина. При заражении выловленной рыбы гистаминообразующими бактериями (большинство из них требуют для своего роста температуру выше +15°С, оптимально +30°С) в их тканях начинает накапливаться гистамин.

Если такая рыба попадет к вам на стол, велик риск отравления гистамином, вплоть до летального исхода.

Чаще причиной отравления бывает даже не сама исходная рыба, а  соленая и копченая продукция, а также некоторые виды рыбных консервов и пресервов. 

Для профилактики отравлений, связанных с употреблением рыбы с повышенным содержанием гистамина необходимо соблюдать простые правила:

• не нарушать правила транспортировки и хранения сырой замороженной рыбы и готовых изделий 
• не допускать повторного замораживания сырой рыбы

Проблема известна давно и находится под контролем санитарных врачей — по  Техническому регламенту Евразийского экономического союза «О безопасности рыбы и рыбной продукции» (ТР ЕАЭС 040/2016) предельно допустимая массовая доля гистамина составляет 100 мг/кг.

Если реакция на гистамин в рыбе является более-менее предсказуемой и хорошо изученной проблемой, то подтвердить другие пищевые реакции на гистамин в пище не так легко.

Как принимать бустеры тестостерона?

Тестостероновые бустеры рекомендуется принимать курсами в 4-6 недель для достижения заметного результата. В зависимости от количества действующего вещества, количество приемов добавки варьируется от 1 до 3 раз в день. По окончанию курса обязательно следует делать перерыв в приеме. Для лучшего усвоения действующего вещества не рекомендуется употреблять добавку на пустой желудок.

Рекомендуем придерживаться следующей схемы приема:

В условиях после-курсовой терапии к приему бустеров добавляется прием ингибиторов ароматазы (тамоксифен, достинекс и другие). Принимать лекарственные препараты следует строго в соответствии с инструкцией.

” alt=””>

Гистидин: история важного научного открытия

История важного научного открытия
произошла в конце 19 века, во время, когда в Европе химия развивалась очень активно. Известный немецкий физиолог и биохимик А

Коссель в 1896 году выделил из сернокислых гидролизатов стурина. В том же году швейцарский химик С. Хедин сумел получить L

из других белков, причем он вел работу независимо от своего коллеги. Также большой вклад в изучение данного вещества внес В. Паули.

А. Коссель известен тем, что создал классический метод количественного выделения «гексоновых оснований», к которым помимо относятся такие аминокислоты
как аргинин и лизин. Благодаря его достижениям позднее ученые выяснили, что белки имеют полипептидную природу. Также этот биохимик вел исследования клеточной биологии, изучал химический состав клеточного ядра, занимался выделением и описанием нуклеиновых кислот. За свою работу он был награжден Нобелевской премией по физиологии и медицине 10 декабря 1910 года.

Оральная провокация с гистамином.

Лучшим методом для подтверждения реакций на пищевой гистамин является титруемая оральная провокация, в идеале в виде двойного слепого, плацебо-контролируемого теста с ориентацией на клинические проявления.

Но не все так просто.

До сих пор нет общепринятого протокола этой процедуры, чтобы ввести её в клиническую практику.

Одна из проблем — выбор начальной дозы гистамина, чтобы дать подозреваемому в непереносимости.

Идеальная доза должна отлично переноситься  здоровыми людьми, но вызывать симптомы  у людей с непереносимостью. 

Найти идеальную дозу  — не просто.

В исследованиях чаще всего выбирается доза 75 мг гистамина.

Но в одном из исследований эта доза вызвала симптомы у половины из группы здоровых. Есть и другое исследование с подобными результатами.

Получается, что данная доза не приемлема для диагностического обследования, так как дает токсический эффект у части здоровых людей. 

Далее возможна титруемая провокационная проба с гидрохлоридом гистамина   — вводим через рот каждые 2 часа, начиная с дозы 0.5 мг/кг массы тела, далее 0.75 мг/кг и 1 мг/кг. Так можно определить максимальную переносимую дозу.

Проба проводится под наблюдением врача, так как возможны неблагоприятные реакции —  от  тошноты до нарушения кровообращения и обморока. Эти реакции обычно преходящие и могут быть уменьшены введением антигистаминных препаратов.

Свойства боковой цепи имидазола

Конъюгированная кислота (протонированная форма) боковой цепи имидазола в гистидине имеет K

a приблизительно 6,0. Таким образом, ниже pH 6 имидазольное кольцо в основном протонировано (как описано уравнением Хендерсона-Хассельбаха ). Образовавшееся имидазолиевое кольцо несет две связи NH и имеет положительный заряд. Положительный заряд равномерно распределяется между обоими атомами азота и может быть представлен двумя одинаково важными резонансными структурами . При pH выше 6 теряется один из двух протонов. Оставшийся протон имидазольного кольца может находиться на любом атоме азота, что приводит к образованию так называемых таутомеров N1-H или N3-H . Таутомер N3-H, показанный на рисунке выше, протонирован на атоме азота №3, дальше от основной цепи аминокислоты, несущей амино- и карбоксильные группы, тогда как таутомер N1-H протонирован на азоте ближе к основной цепи. Имидазол / имидазолиевое кольцо гистидина является ароматическим при всех значениях pH.

Кислотно-основные свойства боковой цепи имидазола имеют отношение к каталитическому механизму многих ферментов . В каталитических триадах основной азот гистидина отрывает протон от серина , треонина или цистеина, чтобы активировать его как нуклеофил . В протонном челноке гистидина гистидин используется для быстрого перемещения протонов. Он может сделать это, отвлекая протон с его основным азотом, чтобы получить положительно заряженный промежуточный продукт, а затем использовать другую молекулу, буфер, для извлечения протона из его кислого азота. В углеангидразах гистидиновый протонный челнок используется для быстрого перемещения протонов от молекулы воды, связанной с цинком , для быстрой регенерации активной формы фермента. В спиралях E и F гемоглобина гистидин влияет на связывание дикислорода, а также оксида углерода . Это взаимодействие увеличивает сродство Fe (II) к O2, но дестабилизирует связывание CO, который связывается только в 200 раз сильнее в гемоглобине по сравнению с 20 000 раз сильнее в свободном геме .

Таутомерия и кислотно-основные свойства боковой цепи имидазола охарактеризованы с помощью 15 N ЯМР-спектроскопии. Два химических сдвига 14N аналогичны (около 200 частей на миллион по отношению к азотной кислоте по сигма-шкале, на которой повышенное экранирование соответствует увеличенному химическому сдвигу ). Спектральные измерения ЯМР показывают, что химический сдвиг N1-H немного падает, тогда как химический сдвиг N3-H значительно падает (примерно 190 против 145 ppm). Это изменение указывает на то, что таутомер N1-H предпочтителен, возможно, из-за водородной связи с соседним аммонием . Экранирование на N3 существенно снижается из-за парамагнитного эффекта второго порядка , который включает разрешенное по симметрии взаимодействие между неподеленной парой азота и возбужденными π * -состояниями ароматического кольца . При pH> 9 химические сдвиги N1 и N3 составляют примерно 185 и 170 ppm.

Лиганд

Гемовая группа сукцинатдегидрогеназы , связанная с гистидином , переносчик электронов в митохондриальной цепи переноса электронов . Большая полупрозрачная сфера указывает местонахождение иона железа . Из PDB : 1YQ3

Сайт tricopper найден во многих лакказах, обратите внимание , что каждый медь центр связан с имидазолом боковых цепей гистидина (код цвета: медь коричневая, азот , синий)

Гистидин образует комплексы со многими ионами металлов. Боковая цепь имидазола остатка гистидина обычно служит лигандом в металлопротеинах . Одним из примеров является осевое основание, прикрепленное к Fe в миоглобине и гемоглобине. Полигистидиновые метки (из шести или более последовательных H-остатков) используются для очистки белка путем связывания с колонками с никелем или кобальтом с микромолярным сродством. Было показано, что природные полипептиды поли-гистидина, обнаруженные в яде гадюки Atheris squamigera

, связывают Zn (2+), Ni (2+) и Cu (2+) и влияют на функцию металлопротеаз яда. Кроме того, богатые гистидином области низкой сложности обнаруживаются в связывающих металлы и особенно никель-кобальтсвязывающих белках.

Метаболизм [ править ]

Биосинтез

Путь биосинтеза гистидина Восемь различных ферментов могут катализировать десять реакций. На этом изображении His4 катализирует четыре различные реакции в пути.

1- Гистидин — незаменимая аминокислота, которая не синтезируется de novo в организме человека. Люди и другие животные должны принимать гистидин или гистидинсодержащие белки. Биосинтез гистидина широко изучался на прокариотах, таких как кишечная палочка . Синтез гистидина в E. coli включает восемь генных продуктов (His1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 и 8) и происходит в десять этапов. Это возможно, потому что продукт одного гена способен катализировать более одной реакции. Например, как показано на пути, His4 катализирует 4 различных этапа пути.

Гистидин синтезируется из фосфорибозил пирофосфата (PRPP), который сделан из рибоза-5-фосфата с помощью рибоза-фосфат diphosphokinase в пентозофосфатный . Первая реакция биосинтеза гистидина — это конденсация PRPP и аденозинтрифосфата (АТФ) ферментом АТФ-фосфорибозилтрансферазой . АТФ-фосфорибозилтрансфераза обозначена His1 на изображении. Затем продукт гена His4 гидролизует продукт конденсации, фосфорибозил-АТФ, с образованием фосфорибозил-АМФ (PRAMP), что является необратимым этапом. His4 затем катализирует образование фосфорибозилформино-AICAR-фосфата, который затем превращается в фосфорибулозилформино-AICAR-P продуктом гена His6. His7 расщепляет фосфорибулозилформино-AICAR-P с образованием d- эритроимидазол-глицеринфосфата. После этого His3 образует имидазол-ацетол-фосфат с выделением воды. His5 затем производит l- гистидинол-фосфат, который затем гидролизуется His2 с образованием . His4 катализирует окисление l- гистидинола с образованием l-гистидинал, аминоальдегид. На последнем этапе l- гистидинал превращается в l- гистидин.

Так же, как животные и микроорганизмы, растениям нужен гистидин для роста и развития. Микроорганизмы и растения похожи в том, что они могут синтезировать гистидин. Оба синтезируют гистидин из промежуточного биохимического фосфорибозилпирофосфата. В целом биосинтез гистидина у растений и микроорганизмов очень похож.

Регуляция биосинтеза

Этот путь требует энергии для того, чтобы происходить, поэтому присутствие АТФ активирует первый фермент пути, АТФ-фосфорибозилтрансферазу (обозначенный как His1 на изображении справа). АТФ-фосфорибозилтрансфераза — это фермент, определяющий скорость, который регулируется посредством ингибирования обратной связи, что означает, что он ингибируется в присутствии продукта, гистидина.

Деградация

Гистидин — одна из аминокислот, которая может превращаться в промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот (ТСА). Гистидин, наряду с другими аминокислотами, такими как пролин и аргинин, принимает участие в дезаминировании, процессе, в котором его аминогруппа удаляется. У прокариот гистидин сначала превращается в уроканат под действием гистидазы. Затем уроканаза превращает уроканат в 4-имидазолон-5-пропионат. Имидазолонепропионаза катализирует реакцию с образованием форминоглутамата (FIGLU) из 4-имидазолон-5-пропионата. Форминогруппа переходит в тетрагидрофолат , а оставшиеся пять атомов углерода образуют глутамат. В целом эти реакции приводят к образованию глутамата и аммиака. Затем глутамат может быть дезаминирован глутаматдегидрогеназой или трансаминирован с образованием α-кетоглутарата.

Превращение в другие биологически активные амины

• Аминокислота гистидин является предшественником гистамина , амина, вырабатываемого в организме, необходимого для воспаления.
• Фермент гистидин-аммиак-лиаза превращает гистидин в аммиак и урокановую кислоту . Дефицит этого фермента присутствует при редком метаболическом нарушении гистидинемии , вызывая урокановую ацидурию как ключевой диагностический результат.
• Гистидин может быть преобразован в 3-метилгистидин , который служит биомаркером повреждения скелетных мышц, с помощью определенных ферментов метилтрансферазы .
• Гистидин также является предшественником биосинтеза карнозина , который представляет собой дипептид, обнаруженный в скелетных мышцах.
• У актинобактерий и мицелиальных грибов, таких как Neurospora crassa , гистидин может превращаться в антиоксидант эрготионеин .

Превращение гистидина в гистамин под действием гистидиндекарбоксилазы

Практические рекомендации.

Пациенты с подозрением на  нежелательные реакции на пищевой гистамин должны получить рекомендации врача, даже несмотря на недостаток наших знаний патомеханизмов этого состояния.

Первых делом, должны быть исключены те состояния, которые уже были перечислены в таблице с дифференциальным диагнозом. При выявлении их надо пролечить.

При сохранении жалоб ведение пищевого дневника и оценка динамики симптомов поможет оценить индивидуальную степень чувствительности к биогенным аминам и влияние внешних факторов.

Эти факторы упоминались, когда говорили об оценке результатов провокационных тестов.

Например, в пременструальную фазу цикла у женщин симптомы усиливаются.

На симптомы также может влиять выбор продуктов, их сочетание и интервал между приемами пищи.

Коррекция диеты.

Экспериментальные данные показывают, что трехэтапная коррекция питания может улучшить толерантность к пищевому гистамину.

Тем не менее нужны дополнительные контролируемые исследования для того, чтобы оценить насколько изменение диеты способно достичь биологического эффекта или повлиять на естественное изменение толерантности с возрастом.

С другой стороны контролируемые исследования должны пролить свет на то, насколько сильные психологические эффекты возможны от рекомендаций экспертов. 

Если трехэтапная коррекция питания не помогла, необходимо вернуться к исключению других причин жалоб (смотри таблицу с дифференциальным диагнозом).

Антигистаминные препараты.

Не существует двойных слепых плацебо-контролируемых проспективных исследований по эффективности Н1 или Н2 блокаторов гистамина у пациентов и нежелательным реакциями на пищевой гистамин. Тем не менее, их механизм действия предполагает их возможную эффективность в  лечении конкретных симптомов (например,  Н1-гистаминоблокторов при покраснении и зуде кожи или Н2-гистаминоблокаторов при тошноте и рвоте) при острых состояниях как минимум.

Исходя из прагматических соображений можно попробовать какой-то период времени лечить пациента с нежелательными реакциями на гистамин Н1/Н2-гистаминоблокаторами для того, чтобы оценить, насколько это повлияет на их симптомы.

Что такое аминокислоты

Аминокислоты – это органические соединения, которые сочетают в себе свойства аминов и кислот, образующие белок. В каком-то смысле они как деталь конструктора (белка), являющегося основой жизни.

Точно так же, как можно по-разному собрать предметы из конструктора, есть несколько способов, которыми 22 аминокислоты могут объединиться в последовательность для создания различных белковых структур, таких как гормоны, ферменты, иммунная система, клетки или мышечные волокна.

Есть два типа «заменимых» аминокислот — те, которые синтезируются в организме человека, и «незаменимые», которые люди могут получать только с пищей или принимая добавки.

Так называемые «незаменимые», действуют на организм, подобно витаминам, их отсутствие в организме может привести к серьезным заболеваниям или даже к летальному исходу.

К незаменимым аминокислотам относятся:

• гистидин;

• 
  изолейцин;

• 
  лейцин;

• 
  лизин;

• 
  метионин;

• 
  фенилаланин;

• 
  треонин;

• 
  триптофан;

• 
  валин.

Когда продукты содержат все незаменимые аминокислоты, их называют полноценными белками. Существует распространенное заблуждение, что растительные белки не содержат всех незаменимых аминокислот. Это неправда. В то время как в большинстве растительных источников белков обычно отсутствуют одна или две незаменимые аминокислоты в значительных количествах, другие источники растительных белков могут дополнять эти аминокислоты, обеспечивая полноценные белки.

Заменимые аминокислоты организм вырабатывает самостоятельно, независимо от того, есть ли в вашем рационе продукты, содержащие их. 

К ним относятся:

• аланин;

• 
  аспарагин; 

• 
  аспарагиновая кислота;

• 
  глутаминовая кислота.

Существуют также условно незаменимые аминокислоты, которые вырабатываются, например, во время борьбы с болезнью или со стрессом. 

Условное незаменимые аминокислоты:

• аргинин;

• 
  цистеин;

• 
  глутамин;

• 
  тирозин;

• 
  глицин;

• 
  орнитин;

• 
  пролин;

• 
  серин.

Сбалансированная диета – важное условие поступления в организм незаменимых и заменимых аминокислот. Если их не будет хватать, телу будет куда сложнее вырабатывать белки, необходимые для нормального функционирования мышц и тканей.

Внешние ссылки

• Химический портал
• Биохимический портал
• Портал клеточной и молекулярной биологии
• Аптечный портал
• Портал медицины

Гистидин в пище

Удовлетворить суточную потребность в аминокислоте помогут правильно подобранные продукты. К примеру, только 100 г бобов обеспечивают более чем 1-граммовой порцией гистидина (1097 мг), столько же куриного филе обогатят организм дополнительным 791 мг вещества, а аналогичная порция говядины даст примерно 680 мг гистидина. Что касается рыбной продукции, то примерно 550 мг аминокислоты содержится в 100-граммовом куске лосося. А среди растительной пищи наиболее питательными являются зародыши пшеницы. В 100 г продукта – в пределах 640 мг аминокислоты.

Однако важно отметить, что названные цифры – приблизительные, поскольку насыщенность пищи полезными веществами зависит от многих факторов. И немаловажное значение имеют условия хранения продукта. Если речь идет о гистидине, то для сохранения его максимального количества в горохе, грецких орехах или кукурузе, продукты необходимо держать в герметических условиях, подальше от прямых солнечных лучей и кислорода

В противном случае гистидин быстро разрушается

Если речь идет о гистидине, то для сохранения его максимального количества в горохе, грецких орехах или кукурузе, продукты необходимо держать в герметических условиях, подальше от прямых солнечных лучей и кислорода. В противном случае гистидин быстро разрушается.

Для поддержания баланса аминокислоты во взрослом организме обычно хватает того вещества, которое синтезируется в печени из других аминокислот

А вот детям в период интенсивного роста и некоторым другим группам людей важно дополнять аминозапасы из правильно подобранной пищи

Протеиновые продукты содержат в себе, если не все, то, по крайней мере, большинство необходимых человеку аминокислот. Продукты животного происхождения содержат в себе, так называемые, полноценные белки, поэтому являются более полезными в плане снабжения аминовеществами. В растительной пище содержатся только некоторые из необходимых. Хотя пополнить запасы гистидина нетрудно, тем более что и организм способен производить его, но все же бывают случаи дефицита вещества. Избежать снижения концентрации поможет употребление продуктов из разных групп.

Обеспечить суточную норму аминокислоты можно из блюд, приготовленных из говядины, свинины, баранины и домашней птицы, разных сортов твердого сыра, соевых продуктов, а также рыбы (тунец, лосось, форель, скумбрия, палтус, морской окунь)

Из группы семян и орехов важно потреблять миндаль, кунжут, арахис, семена подсолнечника, фисташки. А из молочной продукции – натуральные йогурты, молоко и сметану. В категории злаков много гистидина содержится в диком рисе, просе и гречке

В категории злаков много гистидина содержится в диком рисе, просе и гречке.

Гистидин – важная для здоровья аминокислота. Она необходима для роста и восстановления тканей, производства клеток крови и нейротрансмиттера гистамина. Это вещество способно надежно защитить ткани от повреждений радиацией или тяжелыми металлами

Поэтому важно следить за своим рационом, дабы обеспечить организм достаточным количеством аминокислоты. Продукты, богатые веществом, необходимы детям и подросткам, а также лицам, после травм или операций. Эта полузаменимая аминокислота уже доказала свою эффективность для поддержания здоровья человека

А как обеспечить себя этим полезным веществом, вы уже знаете

Эта полузаменимая аминокислота уже доказала свою эффективность для поддержания здоровья человека. А как обеспечить себя этим полезным веществом, вы уже знаете.

Гистидин или l гистидин – это одна из заменимых аминокислот, входящая в состав многих ферментов. Ее основным свойством является то, что она помогает росту и регенерации тканей. Гистидин вырабатывается во время продуцирования гистамина, содержится во многих продуктах и необходим для лечения многих заболеваний, таких как ревматоидный артрит, анемия или язва. В значительной концентрации он содержится в гемоглобине. Недостаток этой аминокислоты может вызвать серьезные последствия.