Роль серина в организме

Суточная потребность

Поскольку серин является заменимой аминокислотой и вырабатывается организмом в достаточном количестве, точные суточные нормы потребления не установлены. Тем не менее, доказано, что 500 мг вещества, полученных ежедневно, благотворно влияют на организм.

Биодобавку диетологи рекомендуют пить между приемами пищи, так как на фоне серина возможен рост глюкозы в крови.

Неоднозначность в дозировках аминокислоты вызвана тем, что люди разного возраста, пола и состояния здоровья нуждаются в неодинаковых порциях серина. К примеру, больше всего вещества необходимо лицам с пониженным иммунитетом, после серьезных болезней, с анемией (вызванной дефицитом железа). Увеличить ежедневное потребление вещества желательно людям со «слабой памятью». В первую очередь, это касается лиц преклонного возраста, с ослабленной умственной деятельностью.

А вот кому не следует увлекаться препаратом, так это людям с эпилепсией, хронической сердечной или почечной недостаточностью, болезнями центральной нервной системы

Также с осторожностью к серину стоит относиться особам с психическими отклонениями или с алкоголизмом

Пищевые источники

Треонин – незаменимая аминокислота, и чтобы обеспечить ею организм, необходимо ввести в рацион мясную, молочную продукцию, а также яйца. Вегетарианцы могут пополнить запасы вещества из орехов, зерновых культур, бобов, семян и некоторых овощей.

Источники животного происхождения: почти все виды мяса (баранина, говядина, конина, курица, индейка, тетеря), молочные продукты (многие сорта твердого сыра, брынза), рыба (морская, жирная) и яйца.

Источники растительного происхождения: листовые овощи, чечевица, ячмень, пшеница, гречка, фасоль, грибы, проросшее зерно, рожь, семена, орехи, листовые овощи.

Определение аминокислот

В качестве общей реакции на аминокислоты чаще всего применяют цветную реакцию с нингидрином (см.), который при нагревании дает с разными аминокислотами фиолетовое окрашивание различных оттенков. Применяют также реактив Фолина (1,2-нафтохинон-4-сульфоиово-кислый натрий), дезаминирование азотистой кислотой с газометрическим определением выделяющегося азота по Ван-Слайку (см. Ван-Слайка методы).

Определение отдельных аминокислот, а также аминокислотного состава белков и свободных аминокислот крови и других жидкостей и тканей организма обычно производят методами хроматографии на бумаге или на ионообменных смолах (см. Хроматография) или электрофореза (см.). Эти методы позволяют качественно и количественно определять малые количества (доли миллиграмма) любых аминокислот с применением эталонных образцов этих соединений в качестве «свидетелей» или стандартов. Обычно пользуются автоматическими анализаторами аминокислот (см. Автоанализаторы), проводящими за несколько часов полный аминокислотный анализ образцов, содержащих всего несколько миллиграммов аминокислоты. Еще более быстрым и чувствительным методом определения аминокислоты является газовая хроматография их летучих производных.

Аминокислоты, поступающие в организм человека и животных с пищей, главным образом в виде пищевого белка, занимают центральное место в азотистом обмене (см.) и обеспечивают синтез в организме его собственных белков и нуклеиновых кислот, ферментов, многих коферментов, гормонов и других биологически важных веществ; в растениях из аминокислот образуются алкалоиды (см.).

В крови человека и животных в норме поддерживается постоянный уровень содержания аминокислот в свободном виде и в составе небольших пептидов. В плазме крови человека в среднем содержится 5—6 мг азота аминокислот (обычно называемого аминоазотом) на 100 мл плазмы (см. Азот остаточный). В эритроцитах содержание аминоазота в 11/2—2 раза выше, в клетках органов и тканей оно еще выше. В сутки с мочой выделяется около 1 г аминокислот(табл. 3). При обильном и несбалансированном белковом питании, при нарушении функции почек, печени и других органов, а также при некоторых отравлениях и наследственных нарушениях обмена аминокислот содержание их в крови повышается (гипераминоацидемия) и с мочой выделяются заметные количества аминокислот. (см. Аминоацидурия).

Правые и левые аминокислоты

В зависимости от прикрепления аминогруппы по отношению к карбоксильному хвосту в углеродной цепочке, аминокислоты могут быть «правыми» или «левыми», иначе говоря, их относят к D- или L- изомерам. Такие формы называют оптически активными, они не отличаются по химическому составу, но в пространстве относятся друг другу, как левая и правая рука.

В белковые молекулах присутствуют только L (левые) -изомеры аминокислот, правые (D) -изомеры могут обладать особыми свойствами и выступать как медиаторы, т.е. сигнальные молекулы, но чаще они образуют балласт. В обычных продуктах питания D-аминокислот практически нет. Они образуются при химическом синтезе и могут встречаться в искусственных протеинах, используемых в спортивном питании или в качестве биологически-активных добавок к пище. D-аминокислоты с трудом расщепляются ферментами, ибо они не физиологичны. В печени и почках содержится особый фермент — оксидаза D-аминокислот, предполагают, что она превращает нефизиологичные правые аминокислоты в физиологичные левые. Количество ее невелико, т.к. обычно в пище содержится очень мало D-аминокислот.

При химическом синтезе образуется равное количество D- и L- изомеров, но в синтезе белка участвуют аминокислоты только L – ряда. Это следует учитывать лицам, принимающим препараты аминокислот: L-аминокислоты будут существенно дороже из-за необходимости их выделения из смеси, но эффект от их применения будет существенно выше

Читайте далее о том, что делает в организме каждая аминокислота. Поверьте, им есть, чем заняться. С вами была Галина Батуро. Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии.

Нехватка и переизбыток аминокислот

Какие признаки могут означать нехватку органических соединений в организме:

• слабая сопротивляемость инфекциям;
• ухудшение состояния кожи;
• задержка роста и развития;
• выпадение волос;
• сонливость;
• анемия.

Помимо нехватки аминокислот в организме может возникнуть их переизбыток. Его признаки следующие: нарушения в работе щитовидной железы, заболевания суставов, гипертония.

Следует знать, что подобные проблемы могут возникнуть если в организме нехватка витаминов. В случае нормы, избыток органических соединений будет нейтрализован.

В случае нехватки и переизбытка аминокислот очень важно помнить, что определяющим фактором здесь является питание

Грамотно составляя рацион, вы прокладываете себе путь к здоровью. Отметим, что такие болезни как сахарный диабет, нехватка ферментов или поражение печени. Они ведут к абсолютно неконтролируемому содержанию в организме органических соединений.

Каталитическая функция серина

Входит в активный центр ряда ферментов, которые так и называются «ферменты сериновой группы»: химотрипсин, трипсин, эластаза, ацетилхолинэстераза, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, щелочная фосфатаза. Трипсин, химотрипсин, эластаза расщепляют пептиды в желудочно-кишечном тракте, т.е. без них невозможен процесс пищеварения. Ацетилхолинэстераза участвует в передаче нервного импульса в синапсах, блокатор этого фермента – нервно-паралитический яд. Фосфорилаза отщепляет молекулу глюкозы от длинной цепочки гликогена, запасенного в мышцах или печени, одновременно подготавливая ее к дальнейшим превращениям: либо в молочную кислоту (в мышцах), либо в глюкозу (в печени).

Клиническое значение

Расстройства, связанные с недостаточностью серина, представляют собой редкие дефекты биосинтеза аминокислоты L- серина. В настоящее время зарегистрировано три расстройства:

• Дефицит 3-фосфоглицератдегидрогеназы
• Дефицит 3-фосфосеринфосфатазы
• Дефицит фосфосерин аминотрансферазы

Эти ферментные дефекты приводят к тяжелым неврологическим симптомам, таким как врожденная микроцефалия и тяжелая психомоторная отсталость, а, кроме того, у пациентов с дефицитом 3-фосфоглицератдегидрогеназы к трудноизлечимым приступам. Эти симптомы в различной степени реагируют на лечение L- серином, иногда в сочетании с глицином. Ответ на лечение варьируется, а долгосрочные и функциональные результаты неизвестны. Чтобы обеспечить основу для улучшения понимания эпидемиологии, корреляции генотипа / фенотипа и исхода этих заболеваний, их влияния на качество жизни пациентов, а также для оценки диагностических и терапевтических стратегий, некоммерческой организацией International Working был создан реестр пациентов. Группа по расстройствам, связанным с нейротрансмиттерами (iNTD).

Исследования для терапевтического использования

Классификация L- серина как незаменимой аминокислоты стала рассматриваться как условная, поскольку позвоночные животные, такие как люди, не всегда могут синтезировать оптимальные количества в течение всей продолжительности жизни. L -серин проходит одобренные FDA клинические испытания на людях в качестве возможного средства лечения бокового амиотрофического склероза, БАС (идентификатор ClinicalTrials.gov: NCT01835782). Мета-анализ 2011 года показал, что дополнительный саркозин оказывает средний эффект на негативные и общие симптомы. Также есть доказательства того, что L- серин может играть терапевтическую роль при диабете.

D- серин изучается на грызунах как потенциальное средство от шизофрении. D- серин также был описан как потенциальный биомаркер для ранней диагностики болезни Альцгеймера (БА) из-за относительно высокой его концентрации в спинномозговой жидкости вероятных пациентов с БА.

Дефицит и передозировки

Как убеждают исследователи, получаемый из пищи серин не всасывается организмом в той же форме. При достаточном количестве витамина В6 и здоровой микрофлоре кишечника, эта аминокислота превращается в глицин. Но при употреблении большого количества серина возможно возникновение неприятных побочных эффектов: начиная от аллергии и истощения запасов адреналина до образования опухолей.

Фармакологическая индустрия предлагает серин в виде биодобавок. Но злоупотребление этими препаратами может вызвать побочные действия: расстройство желудка, тошноту, бессонницу. Чрезвычайное повышение рекомендуемых суточных норм может привести к подавлению иммунной системы, аллергии, а также каталепсии (замирание тела в определенной позе). В некоторых случаях высокие дозы вещества могут нарушить свертывание крови у лиц с больным сердцем и повышенным холестерином, вызвать гиперактивность, аномально высокий гемоглобин и повышенный уровень глюкозы. Но как утверждает большинство медиков, есть не так много людей, которые на самом деле нуждаются в дополнительном введении серина в виде биодобавок.

В то же время дефицит серина может послужить причиной синдрома хронической усталости или фибромиалгии. Но, как убеждают диетологи дефицит естественного серина возможен только в исключительных случаях. Причиной этому служит наследственное заболевание, которое делает невозможным биосинтез L-сирина. Также нехватка аминокислоты может развиться у детей. Симптомами дефицита могут стать судороги и психомоторная отсталость. Недостаток триптофана и серотонина у взрослых проявляется, как правило, бессонницей, депрессией, синдромом хронической усталости, болями в тканях, окружающих суставы, снижением работоспособности и развитием болезни Альцгеймера.

Метаболизм [ править ]

Биосинтез

Путь биосинтеза гистидина Восемь различных ферментов могут катализировать десять реакций. На этом изображении His4 катализирует четыре различные реакции в пути.

1- Гистидин — незаменимая аминокислота, которая не синтезируется de novo в организме человека. Люди и другие животные должны принимать гистидин или гистидинсодержащие белки. Биосинтез гистидина широко изучался на прокариотах, таких как кишечная палочка . Синтез гистидина в E. coli включает восемь генных продуктов (His1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 и 8) и происходит в десять этапов. Это возможно, потому что продукт одного гена способен катализировать более одной реакции. Например, как показано на пути, His4 катализирует 4 различных этапа пути.

Гистидин синтезируется из фосфорибозил пирофосфата (PRPP), который сделан из рибоза-5-фосфата с помощью рибоза-фосфат diphosphokinase в пентозофосфатный . Первая реакция биосинтеза гистидина — это конденсация PRPP и аденозинтрифосфата (АТФ) ферментом АТФ-фосфорибозилтрансферазой . АТФ-фосфорибозилтрансфераза обозначена His1 на изображении. Затем продукт гена His4 гидролизует продукт конденсации, фосфорибозил-АТФ, с образованием фосфорибозил-АМФ (PRAMP), что является необратимым этапом. His4 затем катализирует образование фосфорибозилформино-AICAR-фосфата, который затем превращается в фосфорибулозилформино-AICAR-P продуктом гена His6. His7 расщепляет фосфорибулозилформино-AICAR-P с образованием d- эритроимидазол-глицеринфосфата. После этого His3 образует имидазол-ацетол-фосфат с выделением воды. His5 затем производит l- гистидинол-фосфат, который затем гидролизуется His2 с образованием . His4 катализирует окисление l- гистидинола с образованием l-гистидинал, аминоальдегид. На последнем этапе l- гистидинал превращается в l- гистидин.

Так же, как животные и микроорганизмы, растениям нужен гистидин для роста и развития. Микроорганизмы и растения похожи в том, что они могут синтезировать гистидин. Оба синтезируют гистидин из промежуточного биохимического фосфорибозилпирофосфата. В целом биосинтез гистидина у растений и микроорганизмов очень похож.

Регуляция биосинтеза

Этот путь требует энергии для того, чтобы происходить, поэтому присутствие АТФ активирует первый фермент пути, АТФ-фосфорибозилтрансферазу (обозначенный как His1 на изображении справа). АТФ-фосфорибозилтрансфераза — это фермент, определяющий скорость, который регулируется посредством ингибирования обратной связи, что означает, что он ингибируется в присутствии продукта, гистидина.

Деградация

Гистидин — одна из аминокислот, которая может превращаться в промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот (ТСА). Гистидин, наряду с другими аминокислотами, такими как пролин и аргинин, принимает участие в дезаминировании, процессе, в котором его аминогруппа удаляется. У прокариот гистидин сначала превращается в уроканат под действием гистидазы. Затем уроканаза превращает уроканат в 4-имидазолон-5-пропионат. Имидазолонепропионаза катализирует реакцию с образованием форминоглутамата (FIGLU) из 4-имидазолон-5-пропионата. Форминогруппа переходит в тетрагидрофолат , а оставшиеся пять атомов углерода образуют глутамат. В целом эти реакции приводят к образованию глутамата и аммиака. Затем глутамат может быть дезаминирован глутаматдегидрогеназой или трансаминирован с образованием α-кетоглутарата.

Превращение в другие биологически активные амины

• Аминокислота гистидин является предшественником гистамина , амина, вырабатываемого в организме, необходимого для воспаления.
• Фермент гистидин-аммиак-лиаза превращает гистидин в аммиак и урокановую кислоту . Дефицит этого фермента присутствует при редком метаболическом нарушении гистидинемии , вызывая урокановую ацидурию как ключевой диагностический результат.
• Гистидин может быть преобразован в 3-метилгистидин , который служит биомаркером повреждения скелетных мышц, с помощью определенных ферментов метилтрансферазы .
• Гистидин также является предшественником биосинтеза карнозина , который представляет собой дипептид, обнаруженный в скелетных мышцах.
• У актинобактерий и мицелиальных грибов, таких как Neurospora crassa , гистидин может превращаться в антиоксидант эрготионеин .

Превращение гистидина в гистамин под действием гистидиндекарбоксилазы

Биосинтез серина

Серин образуется в организме двумя разными метаболическими путями.

1. Синтез из другой аминокислоты. В качестве первичного источника может выступать аминокислота глицин.  Глицин – заменимая аминокислота, она синтезируется в организме, однако ее источником по большей части является серин. В организме работает глицино-сериновый цикл взаимопревращений.
2. До недавнего времени считалось, что источником глицина может выступать незаменимая аминокислота треонин, которая под действием фермента ТреонинАльдолазы якобы расщеплялась до глицина и ацетальдегида. В дальнейшем глицин мог идти на синтез серина. В настоящее время выяснилось, что фермент ТреонинАльдолаза расщепляет не треонин, а аллотреонин, который не содержится в белках, и соответственно практически не играет роли в работе биохимического конвейера (1).

Синтез серина из глицина идет в почках, после чего серин выделяется в плазму крови, откуда его активно прибирают мышцы, которым он необходим в качестве дров для печки. При физической работе серин мобилизуется из мышц, и превращается в глюкозу, которая может запасаться в виде гликогена в печени и непосредственно мышцах. Резерв гликогена невелик, и избыток глюкозы перерабатывается на жир. Такая печаль.

Реакция синтеза серина из глицина легко обратима. В зависимости от нужды, организм то перегоняет глицин на серин, то – наоборот. Эти превращения идут в присутствии  фолиевой кислоты (витамин B 9), без нее биохимический конвейер тормозит.  Фолиевая кислота в больших количествах содержится в зеленых частях растений, поэтому заедать белковый продукт пучком зелени – весьма полезно.

Реакция синтеза серина идет в 3 этапа.

На 1 этапе образовавшийся из глюкозы 3-ФосфоГлицерат под действием фермента дегидрогеназы теряет протон, который подхватывает НАД+.

На 2-ом этапе образовавшийся 3-ФосфоГидроксиПируват приобретает аминную голову, которую услужливо предоставляет Глутамат. В обмен Глутамат получает кислород, и  превращается в альфа-КетоГлутарат. Реакция идет в присутствии фермента аминотрансферазы и пиридоксальфосфата (активная форма витамина B6).

На 3-ем этапе фермент фосфатаза откусывает остаток фосфорной кислоты у 3-ФосфоСерина, и он превращается в серин.

Ферменты биосинтеза серина находятся под гормональным контролем. Значительно усиливает их активность тестостерон – мужской половой гормон.

Эта засада подстерегает многих людей, свято верящих в голодные и безуглеводистые диеты, как способ контроля веса. Глюкоза необходима для организма, ибо она обеспечивает энергией нервные клетки. Головной мозг не способен работать на жирных кислотах —  так мы устроены. Как только уровень глюкозы в крови падает до концентрации, когда нервные клетки начинают голодать, мозг посылает сигнал: вынь да положь мне сахар! А где его взять? Да перегнать глюкогенные аминокислоты, они затем и запасены в виде мышечного белка. И вот серин вместе с другими собратьями по глюконеогенезу из белка превращается в сахар, которым питается мозг. И что получилось? А получилось, что мышцы сгорели, обмен веществ притормозился, а жир – как был, так и остался. Замедление обмена веществ – прямой путь к набору веса, причем за счет жира.

Вхождение

( S ) -серин (слева) и ( R ) -серин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Это соединение является одной из встречающихся в природе протеиногенных аминокислот . Только L — стереоизомер естественным образом появляется в белках. Он не является обязательным для рациона человека, так как синтезируется в организме из других метаболитов , включая глицин . Серин был впервые получен из протеина шелка , особенно богатого его источника, в 1865 году Эмилем Крамером. Его название происходит от латинского шелка, sericum . Структура серина была установлена ​​в 1902 году. Источники пищи с высоким содержанием L- серина среди белков включают яйца, эдамаме, баранину, печень, свинину, лосось, сардины, водоросли, тофу.

Действие серина в организме человека

1.Улучшает функцию мозга

Исследования показывают, что L-серин является нейропротектором и действует через различные биохимические и молекулярные механизмы для поддержки функции мозга. Жизненно важная роль серина в организме в синтезе фосфатидилсерина, компонента нейронов в мозге. И известно, что он играет важную роль в качестве нейромодулятора в мозге.

Если посмотреть на серин и фосфатидилсерин, то L-серин необходим для синтеза фосфатидилсерина, типа липидов. Фосфатидилсерин используется для улучшения памяти и усиления мозгового порошка. Вот почему является популярным использование L-серина при деменции, болезни Паркинсона и Альцгеймера.

В статье, опубликованной в Pharmacy Times, указывается, что

«люди с экологическим или, возможно, генетическим риском нейродегенеративного заболевания могут извлечь выгоду из применения L-серина»

Обмен одноуглеродных фрагментов

Существует группа биохимических реакций, которые имеют специальный набор ферментов и коферментов. Они участвуют в метаболизме аминокислот, а также играют роль в метаболизме нуклеотидов. Эта группа реакций упоминается как одноуглеродный метаболизм, потому что у них общего есть перенос одноуглеродных групп. 

Одно углеродный метаболизм существует, потому что одноуглеродные группы слишком летучие и должны быть привязаны к чему-то во время метаболических превращений..

Принципиально, существует три способа перемещения групп атомов, содержащих один атом углерода, с использованием следующих молекул: 

• Тетрагидрофолат (ТГФ) в качестве кофактора в ферментативных реакциях. 
• S-аденозилметионин (SAM) в качестве донора метил (-CH3). 
• Витамин B12 (кобаламин) в качестве кофермента в реакции метилирования и перегруппировки.

ТОП-3 БАДа

При болезнях Паркинсона, Альцгеймера, депрессии, низком иммунитете, хронической усталости, судорогах, ухудшении памяти и когнитивных способностей стоит принимать пищевые добавки, в состав которых входит аминокислота серин

Однако необходимо обратить внимание на их высокую стоимость

В ТОП-3 лучших вошли:

1. Swanson, L-Серин, 500 мг, 60 капсул. Стоимость одной порции – 19 руб.
2. L-серин AminoXL, L-серин, порошок без добавок, 450 г. Стоимость одой порции – 27 руб.
3. Douglas Laboratories, L-серин 500 мг, 60 капсул. Стоимость одной порции более 80 руб.

Добавок отечественного производства нет.

Необходимо поддерживать баланс аминокислот. А это возможно лишь при помощи правильного питания.

Подписывайтесь на блог! Буду рада видеть вас в числе моих читателей!

Автор статьи
Иоанна

Нутрициолог-диетолог, разбираю состав и влияние продуктов, макро- и микронутриентов, трав, экстрактов, концентратов на здоровье, молодость и внешность более 12 лет

Действие на организм человека

В организме человека L-серин выполняет ряд важных функций:

1. Принимает участие в образовании пяти оснований для построения ДНК и РНК.
2. С помощью фермента серин-рацемазы трансформируется в D-серин, который концентрирован в головном мозге. Это соединение стмулирует нервную систему и отвечает за связь клеток в мозге.
3. Участвует в выработке трептофана, предшественника серотонина, который влияет на настроение, пищеварение и сон.
4. Принимает участие в образовании антител.
5. Является предшественником глицина и цистеина.
6. Соединяясь с двумя молекулами жирных кислот, образует фисфатилдисерин. Это соединение – основной нейрозащитный агент нервных клеток, который обеспечивает здоровье мозга.

Что такое L-лейцин, его роль в организме

L-лейцин – незаменимая аминокислота с разветвленными цепями, которая не синтезируется в организме самостоятельно. Это аминокислота – составляющая часть белковых молекул, которые участвуют в синтезе новых клеток. В медицине аминокислота применяется при лечении цирроза печени, анемии, дистрофии, полиомиелите, невритах, психических расстройствах. В пищевой промышленности Л-лейцин известен как E641 и является усилителем вкуса.

Основным преимуществом, сделавшим аминокислоту такой популярной, является повышение анаболизма. Дополнительный прием лейцина способствует наращиванию мышечной массы, также помогая быстрому восстановлению. Помимо этого, аминокислота способна усилить синтез коллагена, который сохраняет целостность тканей, предотвращая старение и увядание кожи и мышц, сохраняет целостность суставов. Именно потеря коллагена приводит к старению тканей, так как с 30 лет выработка коллагена постепенно начинает ухудшаться. Следовательно, прием аминокислоты еще будет способствовать сохранению красоты и здоровья.

Также было выявлено, что лейцин регулирует жировые отложения, а именно может их уменьшать. Это обусловлено стимуляцией производства гена разобщающего белка, способного сжигать жиры. Исследования показали ускорение обменных процессов, сжигание большего количества энергии, также аминокислота уменьшает количество накопленного жира, даже без изменения диеты.